Определение лактатдегидрогеназы. Повышенная лактатдегидрогеназа: причины, лечение. Показатель отклоняется от нормы

Норма ЛДГ – важный показатель крови, который может предупредить о наличии в организме ребенка или взрослого патологий. Под ЛДГ понимается лактатдегидрогеназ. Это фермент располагающийся внутри клеток с содержанием цинка. С его помощью протекает процесс окисления молочной кислоты. ЛДГ присутствует почти во всех системах, однако чаще всего проявляется в рамках мускулатуры скелета, мышцы сердца, почках и т.д.

ЛДГ в крови можно разделить на пять подвидов, отличия которых связаны со структурой на молекулярном уровне и местонахождением. От того, какого ЛДГ больше, будет выбран способ глюкозного окисления. Варианта есть два – аэробный или анаэробный. В первом случае в итоге будет получаться углекислый газ с водой, во втором молочная кислота.

ЛДГ 1 и 2 представлены в основном в мышце сердца. Третий номер относится к легким, а четвертый и пятый наблюдается в мускулатуре скелета.

При заболеваниях, которые в организме женщин и мужчин повреждают ткани или разрушают клетки, становится ЛДГ повышен. Именно поэтому ЛДГ в крови выступает как важный показатель, изменения которого связаны с повреждением тканей.

Стоит отметить, что увеличение показателя ЛДГ в анализе не является признаком конкретной болезни, биохимия его помогает при работе с инфарктами легкого, мышечной дистрофией и анемией гемолитической природы. При этом у беременных женщин, детей и у взрослых после интенсивных занятий спортом по физиологическим причинам лактатдегидрогеназа повышена.

Расшифровка, когда был получен биохимический анализ, не сложна. Показатели нормы зависят от возраста пациента. Так в анализе новорожденных в первые четыре дня жизни показатель ЛДГ должен быть не менее 750 Ед/л. Для периода с четвертого по десятый день жизни, как минимум, 2000 Ед/л.

Начиная с десятого дня стартует снижение показателя. В частности, в анализе малыша до двух лет ЛДГ должен быть на уровне не менее 420 Ед/л. Следующая возрастная категория – это дети от двух до 12 лет. Их биохимия должна продемонстрировать как минимум 295 Ед/л. Для детей старше 12-ти лет показатель нормы находится на уровне от 250 Ед/л. Такие же результаты будут встречаться в анализе и у взрослых людей. Начиная с 12 лет, показатели нормы остаются неизменными.

Когда же такая подробная биохимия необходима? Чаще всего анализ назначают, когда подозревается нарушение целостности тканей, неважно хронической или острой природы. Это составляющая обследования пациента в комплексе. Резкая боль в груди также требует такого обследования. Нередко причины острой боли кроются в:

• инфаркте миокарда;
• стенокардии;
• инфаркте легкого.

Заболевания, связанные с эритроцитным гемолизом, также могут быть причиной назначения на анализ. При терапии, направленной на борьбу с онкологией, данный анализ также включен в список обязательных. Исследования печеночных, почечных патологий, а также поражений мышц – все это причины отправиться на анализ.

Отклонения от нормы

Иногда расшифровка анализа показывает, что уровень ЛДГ понижен. Кстати, встречается это гораздо реже повышения. Если ЛДГ понижен, причины могут крыться в активном расщеплении глюкозы организмом. Например, понижен этот показатель может быть вследствие серьезных физических упражнений. Организм отчаянно нуждается в энергии, почему и происходит слишком быстрое расщепление глюкозы.

Однако есть и менее безобидные причины. В частности, речь идет о двух типах мутаций генетического уровня, из-за которых расшифровка анализа всегда будет демонстрировать снижение.

В частности, при первом типе мутации, люди очень часто подвержены усталости и мышечной слабости. У второго же типа обычно отсутствуют какие-то выраженные симптомы. На уровень ЛДГ в анализе может повлиять чрезмерное употребление аскорбиновой кислоты.

Наиболее часто в анализе можно увидеть повышение данного показателя. Расшифровка данного явления чуть сложнее, поскольку причин повышения больше. Чаще всего это связано с поражением организма болезнями, которые приводят к разрушениям тканей и клеток.

Такое повышение встречается при:

• инфаркте миокарда;
• разнообразных гепатитах;
• желтухе;
• циррозе печени;

• остром лейкозе;
• панкреатите в его острой форме;
• патологиях почек;
• повреждениях скелетной мускулатуры;
• употреблении различных лекарственных препаратов и кофеина.

Небольшое увеличение показателя ЛДГ может говорить о присутствии в организме пациента острой коронарной недостаточности, миокардита, хронических сердечных патологиях или печеночном застое.

Нередко у людей, у которых наблюдается сердечная аритмия, фермент не теряет своей активности и демонстрирует норму. Однако, если воспользоваться терапией импульсов электрического типа, можно заметить, что показатели несколько выше необходимых. Бывает, что повышение ЛДГ происходит у детей грудного возраста в силу физиологических особенностей, которые отклонением от нормы считать нельзя.

Заметить увеличение активности фермента можно при обострении различных хронических патологий в почках. Временами концентрацией данного фермента демонстрируется нормальный показатель, а временами, после организации гемодиализа фермент повышается.

С помощью определения подтипа ЛДГ можно локализовать патологию. То есть сразу определить, в какой системе присутствуют нарушения у человека.

Важные сведения об анализе

Стоит отметить, что любое лабораторное исследование может продемонстрировать ложные показатели. Чаще всего это связано с отсутствием у сдающих знаний о том, как правильно нужно готовиться к подобным тестам.

В частности, повысить результат в анализе может гемолиз эритроцитов в кровяной пробе. Это связано с высокой активностью ЛДГ в кровяных клетках. Если пациент незадолго до исследования выполнял интенсивные физические упражнения, то риск получения неверного результата также высок.

Пациентам, использующим протезированный клапан сердца, необходимо извещать об этом врача, поскольку это может повысить результат из-за того, что клапанные створки повреждают клетки крови. Незадолго до исследования необходимо исключить электроимпульсную терапию, а также гемодиализ.

Большое количество тромбоцитов в крови человека также не помогает в верном определении ЛДГ, как и целый ряд лекарственных препаратов, а также кожных заболеваний. Исключать необходимо любые анестетики, аспириносодержащие препараты, ряд лекарственных средств антибактериального и противовоспалительного назначения.

Стоит также понимать, что данный анализ является неспецифичным. В соответствии с этим, трактовка результата выполняется с учетом целого ряда показателей, которые предоставляются другими исследованиями в лаборатории.

Когда речь идет об определении процессов в острой форме, которые связаны с тканевыми повреждениями, необходимо подсчитывать изменение показателя активности ЛДГ в плазме в течение короткого временного промежутка после обострения. При определении инфаркта миокарда в роли главного показателя стоит выделять тропонин I, а не ЛДГ.

При биохимическом исследовании забранной у пациента крови достаточно часто проводится и определение ферментативной активности. Ферменты представляют собой особые белковые молекулы, ускоряющие протекание практически всех реакций биохимического характера в человеческом организме. Нередко ферменты называют энзимами. С помощью проведения подобного анализа врачи получают более ясную картину состояния здоровья человека.

Что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови

ЛДГ (ldh, лактатдегидрогеназа, лактат) в биохимическом анализе крови представляет собой особый фермент, вырабатывающийся при обмене глюкозы. С помощью этого фермента в организме происходит превращение пировиноградной кислоты в молочную, и, наоборот.

Молочная кислота является конечным продуктом процесса обмена глюкозы, происходящего в клетках, если в них отсутствует кислород. При наличии кислорода глюкоза превращается в энергию, столь необходимую клеткам для нормального функционирования.

ЛДГ имеется практически в каждом органе тела, но его максимальное количество концентрируется в мышцах скелета, печени и миокарде.

Важным моментом является то, что в организме присутствует сразу 5 модификаций ЛДГ, отличающихся друг от друга не только особой спецификой, но и строением, при этом каждый из видов находится только в определенных органах.

Расположение модификаций лактатдегидрогеназы:

• ЛДГ-1 локализуется в основном в мозге, а также в мышечной ткани.
• ЛДГ-1, как и ЛДГ-2 в большом количестве находится в почках, а также в тельцах крови, в частности в тромбоцитах и эритроцитах.
• ЛДГ-3 находится в основном в мышцах скелета, селезенке, легких, надпочечниках, а также в поджелудочной и щитовидной железе.
• ЛДГ-4 , как и ЛДГ-3 содержится в тех же органах и тканях, но, кроме этого, еще и в гранулоцитах, плаценте, в печени и половых клетках мужчин.
• ЛДГ-5 концентрируется там же, где и ЛДГ-4, но большое количество этой формы фермента наблюдается в мышцах скелета и печени.

При появлении заболеваний концентрация этого элемента начинает возрастать. Такой фермент в медицине считается одним из важнейших маркеров диагностики, поскольку уровень вещества возрастает при различных недугах, особенно тех, которые вызывают повреждения клеток и тканей. Именно анализ на этот фермент, проводимый одновременно с другими исследованиями, позволяет докторам выявлять нарушения в организме еще на ранних стадиях.

Норма ЛДГ в крови у женщин и мужчин

Если человек здоров, то накопления ЛДГ в его организме не происходит, поскольку фермент нейтрализуется путем естественных биологических процессов или просто выводится из организма. Но к повышению концентрации этого фермента приводит появление различных заболеваний и патологий, при развитии которых начинается распад клеток.

Врачами установлены определенные границы значений, которые позволяют судить о том, находится ли лактат крови в норме, или имеются какие-либо отклонения. Нормы, как правило, зависят от возраста человека, поскольку по мере взросления и развития организма концентрация ЛДГ меняется естественным образом, постепенно снижаясь.

В таблице представлена норма ЛДГ у детей :

Таблица нормы лактатдегидрогеназы в крови в зависимости от пола:

Конечно, в разных лабораториях нормы будут различными, как и единица измерения концентрации фермента, что зависит от исследовательского оборудования.

Вас заинтересует:

В некоторых лабораториях значение ЛДГ выражается в Ед/литр, в других в мкмоль на децилитр. Поэтому следует просить в лаборатории распечатку установленных нормативов для адекватной оценки результатов проводимого исследования.

Причины повышения лактатдегидрогеназы

Повышаться уровень ЛДГ может по различным причинам, при возникновении определенных патологий и заболеваний.

Среди причин повышения значений лактатдегидрогеназы отмечают :

• Сердечную недостаточность застойного типа.
• Инфаркт миокарда. При появлении такого состояния концентрация ЛДГ в крови резко увеличивается в первые двое суток (до 55 часов), а, затем, сохраняется примерно на 10 дней, но у каждого пациента этот промежуток разный. У одного человека повышенное значение ЛДГ после инфаркта сохраняется на 3 – 4 дня, у другого – на 7 – 10 дней.
• Инфаркт легкого. В этом случае повышение ЛДГ отмечается практически сразу же при появлении резкой боли в области груди.
• Различные патологические состояния почек.
• Инсульт.
• Лимфому.
• Лейкемию.
• Инфаркт кишечника.
• Различные заболевания онкологии.

• Анемии различной этиологии и прочие заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом.
• Панкреатит в острой форме.
• Мононуклеоз инфекционного характера.
• Повреждения костной ткани, например, переломы костей.
• Патологические состояния мышц, в частности, атрофия, дистрофия или получение травм.
• Гипотермию, гипертермию, а также различные состояния, которые сопровождаются гипоксией.
• Шоковое состояние при получении травм.
• Ожоги больших площадей кожи.
• Припадки судорожного характера.
• Белую горячку.
• Эклампсию.

Причиной повышения ЛДГ может стать период беременности. Поскольку повышение показателя в этот период может являться вариантом нормального значения, но при этом, такое состояние может указывать и на возникновение отслойки плаценты.

Вызвать повышение результата (ложное или физиологическое) могут и другие причины, в частности:

• Занятие спортом в течение дня перед забором крови или любые серьезные физические нагрузки.
• Применение гемодиализа.
• Употребление алкогольных напитков в ближайшие перед анализом дни.
• Проведение процедур электроимпульсной терапии в течение 1-3 дней перед забором крови.
• Наличие у человека специального протеза клапана в сердце, приводящего к гемолизу эритроцитов.
• Некоторые типы заболеваний кожи.
• Наличие тромбоцитоза.
• Прием некоторых лекарственных средств, которые способны влиять на концентрацию в организме ЛДГ, в частности, противовоспалительных препаратов неспецифической категории, анестетиков, стероидов анаболической категории, сульфаниламидов, кодеина, кофеина, пенициллина, инсулина, а также вальпроевой и ацетилсалициловой кислоты.

ЛДГ и некроз сердечной мышцы

Исследование лактатдегидрогеназы имеет особое диагностическое значение заболеваний и поражении мышцы сердца, поэтому его считают практически главным тестом при определении инфаркта миокарда, особенно в первые сутки после наступления такой ситуации.

Инфаркт приводит к началу некротического процесса сердечной мышцы, что является очень опасным состоянием, при этом в результате анализа наблюдается увеличение уровня ЛДГ, в основном первой и второй фракции, то есть ЛДГ-1 и отчасти ЛДГ-2.

Максимальный показатель ЛДГ в крови пациента после перенесенного инфаркта миокарда отмечается примерно через сутки, но сохраняется, как правило, около 10-и дней. Степень активности (уровень повышения показателя) всегда зависит от площади имеющегося поражения сердечной мышцы, чем она больше, тем сильнее будет повышение уровня.

Первоначальная диагностика инфаркта проводится с помощью специальных лабораторных тестов , благодаря которым удается определить уровень креатинкиназы, а также ее МВ-фракций. Исследовать концентрацию ЛДГ имеет смысл только через сутки после появления болевого приступа, при этом такой тест проводится с целью подтверждения диагноза инфаркта. При его наличии концентрация ЛДГ-ферментов может быть превышена в несколько раз, в среднем до 10-и. При этом наблюдется особая активность фракции этого фермента ЛДГ-1, что имеет значение для определения и острой степени инфаркта.

Показания к проведению анализа

Назначить исследование на ЛДГ в крови могут человеку могут при:

• Проведении диагностики заболеваний сердца или легки, когда у пациента имеются жалобы на частые и сильные боли в зоне груди, а также при выявлении инфаркта миокарда.
• Проведении диагностики патологий мышц и новообразований злокачественного характера.
• Проведении комплексных обследований для выяснения общего состояния.
• Проведении контроля лечения различных онкологий, оценке эффективности терапии, а также с целью наблюдения за развитием определенных недугов.
• Появлении подозрений на наличие у пациента повреждений клеток и тканей в хронической или острой форме.

Проведение исследования имеет особую диагностическую ценность для:

• Общей диагностики при проведении комплексных обследований.
• Диагностики инфарктов, в первую очередь сердечной мышцы, а также легких и других органов.
• Диагностики стенокардии.
• Выявления недугов, которые сопровождаются процессом гемолиза эритроцитов.
• Диагностики патологий некоторых органов, например, почек или печени, а также мышечной ткани.

Также исследование часто проводится онкологическим больным с целью наблюдения за развитием опухолевых процессов и определения степени эффективности проводимой терапии.

Процедура исследования

Для проведения исследования необходима венозная кровь пациента, поэтому забор материала производится из вены стандартным способом при пережимании жгутом или специальным ремнем средней части плеча. На забор крови и проведение анализа в обычных поликлиниках требуется направление от доктора, но в частных клиниках можно сдать анализ и без специального талона.

Для определения концентрации фермента используется сыворотка крови . Поскольку ЛДГ не относится к специфическим показателям, то особой подготовки к его проведению не требуется, однако, чтобы исключить возможность получения ложных результатов, желательно провести предварительно совсем несложную подготовку.

Важно помнить о том, что для диагностики имеют ценность только реальные показатели, а они зависят не только от работы лаборантов и соблюдения правил проведения исследования, но и от самого пациента и его поведения.

• Сдавать кровь следует натощак, при этом после ужина и до момента забора крови должно пройти как минимум 8 часов. Не требуется соблюдать особенную диету перед процедурой, но утром, перед посещением клиники ничего есть нельзя, поскольку в этом случае забранная кровь свернется, и проведение исследования будет невозможно.
• Рекомендуется за день до процедуры ограничить потребление белковой и жирной пищи , поскольку высокое содержание белков и жира в организме приведет к замутнению кровяной сыворотки и ее свертыванию.
• Важно отказаться от приема алкоголя за 2 – 3 дня до процедуры , так как в этом случае все показатели крови будут изменены, а результат исследования не будет иметь никакой ценности для диагностики. Следует отказаться и от курения перед забором крови. После выкуривания последней сигареты и процедурой должно пройти не меньше 2-х часов.
• За день до сдачи крови нельзя принимать лекарственные средства , поскольку это может значительно исказить результаты исследования. Также важно воздержаться и от физических нагрузок за день до процедуры, так как это тоже может исказить результаты.

Расшифровкой результатов анализа крови ЛДГ всегда должен заниматься только квалифицированный доктор.

Важно помнить о том, что утверждать о наличии определенных заболеваний исключительно по результатам исследования концентрации ЛДГ нельзя.

Для постановки диагноза должны учитываться результаты исследования и других показателей, а также прочие моменты, имеющие диагностическую ценность.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

• острый панкреатит
• различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
• холестаз
• прободение язв
• болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
• прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

• инфаркт миокарда
• острый гепатит (вирусный, токсический)
• раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
• травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
• острый панкреатит
• патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
• гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

• острый гепатит
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Повышенную активность лактатдегидрогеназы в физиологических условиях наблюдают у беременных, новорождённых, у лиц после интенсивных физических нагрузок.

Повышение активности лактатдегидрогеназы при инфаркте миокарда отмечают спустя 8-10 ч после его начала. Спустя 48-72 ч достигается максимум активности (повышение обычно в 2-4 раза), она остаётся увеличенной в течение 10 сут. Эти сроки могут варьировать в зависимости от величины участка повреждённой мышцы сердца. Увеличение активности общей лактатдегидрогеназы у больных инфарктом миокарда происходит за счёт резкого повышения лактатдегидрогеназы 1 и частично лактатдегидрогеназы 2 . У больных стенокардией повышения активности лактатдегидрогеназы не наблюдают, что позволяет применять определение лактатдегидрогеназы в пределах 2-3 сут после ангинозного приступа как высоконадёжный критерий отсутствия поражения сердечной мышцы.

Умеренное увеличение активности общей лактатдегидрогеназы наблюдают у большинства больных с острой коронарной недостаточностью (без инфаркта миокарда), миокардитом, с хронической сердечной недостаточностью, с застойными явлениями в печени. У больных с сердечными аритмиями активность лактатдегидрогеназы обычно в норме, но при применении электроимпульсной терапии иногда происходит её увеличение.

Источником увеличения активности лактатдегидрогеназы может быть лёгочная ткань при эмболии и инфаркте лёгких. Сочетание нормальной активности АСТ, повышенной активности лактатдегидрогеназы и увеличения концентрации билирубина может служить в качестве диагностической триады лёгочной эмболии и для дифференциации её от инфаркта миокарда. При пневмониях активность фермента иногда может не повышаться.

При миопатиях (мышечные дистрофии, травматические повреждения мышц, воспалительные процессы, расстройства, связанные с эндокринными и метаболическими заболеваниями) наблюдают увеличение активности лактатдегидрогеназы; при нейрогенных заболеваниях мышц активность лактатдегидрогеназы не повышается.

При остром вирусном гепатите активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови увеличивается в первые дни желтушного периода; при лёгкой и среднетяжёлой формах заболевания довольно быстро возвращается к нормальному уровню. Тяжёлые формы вирусного гепатита, и особенно развитие печёночной недостаточности, сопровождаются выраженным и более длительным повышением лактатдегидрогеназы.

При механической желтухе на первых стадиях закупорки жёлчных протоков активность лактатдегидрогеназы в норме, на более поздних стадиях наблюдают подъём активности лактатдегидрогеназы вследствие вторичных повреждений печени.

При карциномах печени или метастазах рака в печень может иметь место подъём активности лактатдегидрогеназы.

В стадии ремиссии при хроническом гепатите и циррозе печени активность лактатдегидрогеназы в крови остаётся в пределах нормы или слегка повышена. При обострении процесса отмечают повышение активности фермента.

Повышение активности лактатдегидрогеназы характерно для мегалобластической и гемолитической анемий, поэтому её определение используют для дифференциальной диагностики болезни Жильбера (ЛДГ в норме) и хронической гемолитической анемии (ЛДГ повышена).

Активность лактатдегидрогеназы повышается при острых и обострении хронических заболеваний почек; при хронических почечных заболеваниях, ассоциированных с уремией, она может быть нормальной, но часто возрастает после гемодиализа, что обусловлено удалением ингибиторов фермента во время этой процедуры.

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназа) – это анализ на содержание в крови фермента, окисляющего глюкозу и отвечающего за синтез молочной кислоты.

Этот показатель является неспецифическим и не соответствует определенным заболеваниям и патологиям, так как этот фермент содержится практически по всех тканях и клетках организма. Анализ на ЛДГ является важным показателем разрушения клеток и тканей в организме. Он входит в список обязательных показателей .

Лактатдегидрогеназа – это особый , содержащийся в большинстве клеток организма. Большая активность этого фермента наблюдается в мышечной ткани, и .

Анализ ЛДГ является неспецифическим показателей разрушения тканей в организме. При показатель ЛДГ оценивают только в совокупности с другими показателями крови.

Фермент присутствует в организме в виде пяти изоформ, отличающихся не только составом, но и местом концентрации в организме. Так, например, ЛДГ в изоформе 1 концентрируется в сердечной мышце. При разрушении клеток сердечной ткани ЛДГ-1 высвобождается в кровь, его концентрация растет. Этот показатель используют для ранней диагностики инфаркта миокарда.

ЛДГ в изоформе 5 концентрируется в печеночной ткани и мышцах, а ЛДГ – 3 в ткани легких. Вместе с другими, более специфическими показателями крови ЛДГ используют как маркер различных патологических процессов в организме.

В зависимости от того, какая именно изоформа ЛДГ преобладает в ткани, зависит тип расщепления : аэробный или анаэробный.

Анализ ЛДГ является обязательным при сдаче биохимического анализа крови. Он назначается практически при любых и в целях профилактики.

Больше информации о ферменте ЛДГ можно узнать из видео:

Особое внимание на показатель лактатдегидрогеназы обращают в следующих случаях:

• При подозрении на . При анемии разрушаются быстрее и уровень ЛДГ, содержащегося в клетках крови, растет. Анализ на ЛДГ назначают при симптомах анемии, например, при бледности кожи, хронической усталости, головокружении, шуме в ушах.
• Для контроля, диагностики и проверки эффективности лечения инфаркта миокарда. При разрушении сердечной мышцы уровень ЛДГ возрастает значительно.
• При подозрении на опухолевые заболевания. При онкологических заболеваниях многие клетки организма начинаются разрушаться, высвобождая в кровь фермент.

Подготовка и процедура

Чтобы выяснить уровень ЛДГ, нужно сдать кровь из вены на . Сама процедура стандартная: пациент приходит с талоном в лабораторию в назначенное время и сдает кровь из вены. В платных лабораториях можно сдать кровь без талона и записи.

Поскольку ЛДГ – это неспецифический показатель, особой подготовки к процедуре не требуется. При тесте используется . Чтобы она была пригодна для анализа, стандартную несложную подготовку желательно провести.

Достоверность результатов теста зависит от не только от лаборантов и соблюдения правил забора крови, но и от самого пациента.

• Кровь из вены сдается в утренние часы, желательно до 10 утра. Никакой особой диеты соблюдать не нужно, но утром перед анализом нельзя ничего есть, иначе кровь свернется и станет непригодной для анализа. Последний прием пищи должен быть за 6-8 часов до посещения лаборатории.
• Несмотря на отсутствие диеты, нежелательно за день до сдачи анализа переедать и употреблять большое количество жирных и белковых продуктов. Повышенное содержание жира и белка в крови приводит к замутнению сыворотки крови, в результате она сворачивается, и провести тест становится невозможно.
• Не рекомендуется накануне сдачи крови принимать алкоголь. Он негативно скажется на состоянии организма, что неизменно отразиться на показателях крови. Результаты могут быть недостоверными.
• Курение также негативно сказывается на состоянии крови. Нежелательно курить в день обследования или хотя бы за час до сдачи крови.
• Не рекомендуется принимать никакие препараты в день сдачи крови. Обо всех принятых препаратах следует сообщать врачу. Аспирин, оральные контрацептивы и сильные антидепрессанты могут сказываться на свертываемости крови, искажать показатели.
• Физические нагрузки также могут сказаться на результате анализа. За день до посещения лаборатории и в день сдачи крови нежелательно интенсивно заниматься спортом.

Расшифровка: норма и причины понижения показателя

Расшифровкой результатов должен заниматься только врач. Говорить о каких-либо заболеваниях на основе только показателя ЛДГ невозможно. Для полноценной картины нужно оценивать все показатели крови.

Норма ЛДГ может варьироваться в зависимости от возраста или состояния пациента. Так, например, для спортсменов и беременных женщин нормальный уровень ЛДГ несколько выше, чем для остальных.

Норма ЛДГ в крови:

• В крови новорожденных младенцев уровень ЛГД всегда повышен. Нормой считается показатель от 220 до 600 ед/л.
• У детей после года этот показатель снижается до 115-300 ед/л.
• Для женщин и мужчин норма практически не отличается. Нижняя граница для всех одинакова 125 ед/л, а верхняя для женщин – 210 ед/л, для мужчин – 225 ед/л.

Пониженный уровень ЛДГ (ниже 125 ед/л у взрослого человека) встречается очень редко и практически никогда не рассматривается как показатель патологического состояния организма.

Пониженный показатель фермента говорит о том, что глюкоза в организме расщепляется очень активно.

Среди причин понижения уровня лактатдегидрогеназы в крови можно выделить следующее:

• Большое количество витамина С. Если человек активно употребляет аскорбиновую кислоту или продукты, ее содержащие, уровень ЛДГ в крови снижается.
• Прием лекарственных препаратов, снижающих количество фермента в крови. К таким препаратам можно отнести Амикацин, Налтрексон, Эналаприл, Метронидазол, Цефотаксим.
• Присутствие оксалатов и мочевины в крови, нейтрализующих ЛДГ. Обычно подобные явления наблюдаются при камнях в почках, мочевом пузыре, мочевыводящих протоках.

Причины повышения показателя

Причины повышения в крови могут быть как физиологическими ( , физическая нагрузка, новорожденный возраст), так и патологическими.

Определить заболевание только по уровню ЛДГ невозможно, так как это неспецифический показатель, он лишь указывает на наличие деструктивных процессов в тканях организма.

Причины повышения ЛДГ:

• Инфаркт миокарда. При инфаркте миокарда страдает мышечная ткань . Она разрушается, высвобождая в кровь различные ферменты, одним из которых является ЛДГ. помогает выявить инфаркт миокарда еще до появления симптоматики. ЛДГ в крови повышается в течение суток после начала заболевания, – через 4 часа, – через 4-8 часов.
• . Анемия сопровождается сниженным уровнем , которые при разрушении высвобождают ЛДГ. При анемии наблюдается, как правило, пониженный уровень железа в крови и повышается уровень ЛДГ. наиболее распространена. Она часто вызвана неправильным питанием и регулируется с помощью .
• Лейкоз. При лейкозе (онкологическом заболевании крови, сопровождающимся неправильной, патологической выработкой клеток крови) повышается активность многих ферментов: , ЛДГ, повышается уровень и . Содержание глюкозы и фибриногена, наоборот, уменьшается.
• Злокачественные опухоли. Чаще всего онкологию диагностируют с помощью . С помощью биохимии можно лишь заподозрить злокачественную опухоль. Онкологическое заболевание часто сопровождается повышенным уровнем , АСТ, ЛДГ. Опухолевые процессы затрагивают многие ткани и органы, поэтому измениться могут многие показатели крови.
• Острый панкреатит. Приступ острого панкреатита сопровождается сильными болями и часто требует госпитализации пациента. При панкреатите в первую очередь обращают внимание на уровень (панкреатического фермента). Также может повышаться уровень билирубина, ЛДГ.

Нормализация уровня ЛДГ в крови

Чтобы нормализовать уровень ЛДГ в крови, нужно верно определить причину его повышения с учетом других и показателей крови. Только устранение заболевания, вызывающего повышение ЛДГ в крови, даст результат.

Особенности лечения патологии:

• Лечение инфаркта миокарда начинают при первых же симптомах болезни или сразу же после , выявившего инфаркт. Пациенту снижают нагрузку на сердце, обеспечивают приток свежего воздуха, вводят препараты для нормализации кровообращения, поддержания работы сердца. Во время лечения больной постоянно сдает кровь, чтобы врач мог следить за эффективностью лечения. При достаточно эффективном лечении уровень ЛДГ и других показателей будет снижаться.
• Если повышение уровня ЛДГ вызвала железодефицитная анемия, назначаются препараты железа, содержащая продукты, богатые железом, аскорбиновая кислота, рекомендуются прогулки на свежем воздухе. Во время лечения сдается кровь для контроля эффективности. Если лечение эффективно и причины анемии устранена, уровень ЛДГ будет падать, а – подниматься.
• Лечение злокачественных опухолей проводится комплексно с применением различных агрессивных методов воздействия на раковые клетки, например, химиотерапия, лучевая терапия. Не так давно был изобретен препарат, который блокирует выработку ЛДГ в самих клетках, что позволяет уменьшить рост опухоли и даже избавиться от нее полностью. Подобное лечение эффективно на начальных стадиях . При отсутствии метастаз назначают операцию по удалению опухоли (по замене костного мозга при лейкемии).
• Лечение острого панкреатита чаще всего проводится в условиях стационара, уровень ЛДГ в крови постоянно наблюдается. Больному назначаются обезболивающие препараты, пищеварительные ферменты, капельницы с плазмой или и т.д. Если медикаментозная терапия не дала результатов, пациенту назначается промывание и в крайне редких случаях – операция по удалению .