Повышен уровень лдг. Анализ на ЛДГ: назначение, норма и причины отклонения фермента. Другие причины изменения коэффициентов

Лактатдегидрогеназа(ЛДГ) – это специальный компонент, находящийся в крови и тканях. В медицине она представлена пятью изоферментами. Самая большая активность фермента находится в печени, почках, скелетной мускулатуре и сердечной мышце. По сравнению со всеми другими важными показателями, данный используется не так часто и не слишком распространен. Поэтому, анализ крови на лактат проводится с большой точностью не во всех городских больницах, так как чаще всего исследуемый показатель может быть повышен.

Лучше исследование проводить в специализированных больницах, где используется качественное и современное оборудование. Также немало важен сам профессионализм медицинского персонала, так как не только расшифровка требует особых знаний, но и непосредственно сам расчет.

Зачем необходимо проходить обследование?

Биохимический анализ крови на лактат(LDH) может назначаться при подозрении на наличие той или иной болезни. На данный момент по историческим данным в медицине можно выделить несколько основных:

это заболевания гепатобилиарной системы;
после инфаркта миокарда – проводится в ранней диагностике, дифференциальной и в качестве мониторинга);
при диагностировании опухолей;
для определения вида анемии – повышен ЛДГ;
другие заболевания, сопровождающиеся .

Проведение исследования

Биохимический анализ крови на лактат проводится специальным методом, который в медицине записывается, как UV-тест (DGKC). Как правило, в направлении у пациента и должен быть записан анализ такого вида. Это не только специальная методика проведения и расшифровка по окончанию, но и короткое медицинское описание.

Чаще всего в современных и качественных лабораториях результаты выдают уже на второй день, поэтому долго ждать не придется. Также стоит помнить о качестве результатов, ведь категорически не допускаются ложные результаты, особенно, когда ЛДГ повышен. Это может серьезно повлиять на дальнейшее лечение пациента. Различия ЛДГ наблюдаются только у детей и взрослых. Пол человека в данном случае не важен.

Так, например, у взрослых норма показателей должна быть в пределах от 240 до 480 МЕ/л. Что касается детей, то у них различия идут вплоть до годов. У детей в первый день жизни – больше 1327 МЕ/л; 2-5 дней - < 1732 МЕ/л; 6 дней-6 месяцев - < 975 МЕ/л; 7-12 месяцев - < 1100 МЕ/л; 1 -3 года - < 850 МЕ/л; 4-6 лет - < 615 МЕ/л; 7-12 лет (м) - < 580 МЕ/л; 7-12 лет (ж) - < 764 МЕ/л; 3-17 лет (ж) - < 436 МЕ/л. Расшифровка таких показателей должна давать точное диагностирование, тем более, что ошибок у детей просто нельзя допускать.

Если показатель существенно повышен, то необходимо обратить внимание непосредственно на те возможные причины, которые и могли бы послужить увеличению. Биохимический анализ крови на лактат для взрослых и детей проводится одинаково, поэтому нельзя сказать, что это приятная процедура и детям будет не больно. В любом случае кровь придется брать исключительно из вены, так как венозная кровь является самой концентрированной и лучше подвергается лабораторной обработке.

Важно! Одним из абсолютных показаний к проведению анализа на лактат является гемолитическая анемия:

После забора крови извлекают исключительно сыворотку для исследования и только по ней определяют повышен или понижен лактат у пациента. Бывают такие случаи, когда биохимический анализ крови не готов на второй день после сдачи . Это объясняется тем, что при правильных условиях хранения и транспортировки кровь может храниться определенное время. Например, до 6 недель при температуре – 20°С. Но при этом не стоит забывать, что цельная кровь для проведения расчетов должна быть доставлена в лабораторию в течении двух часов при температуре от 2 до 8°С. Так расшифровка может быть действительно точной и безошибочной.

Подготовка к исследованию

Биохимический анализ крови на ЛДГ не требует никакой особой подготовки. Как и все многие другие обследования, его стоит проводить в утреннее время натощак. Что касается дополнительных опасений и предостережений, то ничего не требуется. Питание разрешается обычное, как и всегда. Физические нагрузки тоже разрешаются, только, если ими не переусердствовать. Биохимический анализ крови на лактат проводят быстро и безболезненно, поэтому даже ребенку бояться нечего. Главное, настроить малыша на положительные эмоции и тогда забор крови пройдет успешно.

Результаты исследования

Анализ на лактат может быть повышен или понижен, а также находиться в допустимых пределах. Если ЛДГ повышен, то это свидетельствует о наличии пернициозной или мегалобластной анемии, об интенсивном карциноматозе или гепатите. Еще повышен лактат может быть при гипоксии, различных шоках или гипертермии. Анализ в данном случае будет отрицательным, так как основной показатель повышен и выходит за границы допустимой нормы.

ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н. В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ). ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.

ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч. Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).

Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.

К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек. Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ. Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.

Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.

Показания к исследованию:

Болезни печени;
выявление поражений миокарда;
миопатии;
гемолитические анемии;

Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

Поражение миокарда;
поражение печени;
повреждение, воспалительные и дегенеративные заболевания скелетных мышц;
эмболия и инфаркт легких;
заболевания почек;
заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток;
злокачественные опухоли любой локализации;
прием анаболических стероидов, этанола, гепатотоксичных препаратов.

Пониженные значения:

Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2

ЛДГ-1 и ЛДГ-2 - изоферменты с высоким содержанием Н-субъединиц, могут использовать в качестве субстрата α -кетобутират и катализировать его превращение в α -гидроксобутират; изофермент ЛДГ-1, обладающий большим сродством к названному субстрату, получил название α -гидроксибутиратдегидрогеназа (α -ГБДГ). Параллельное исследование активности общей ЛДГ и α -ГБДГ может быть использовано для дифференциальной диагностики заболеваний печени и сердца: при поражении сердечной мышцы увеличение активности фермента обусловлено возрастанием ЛДГ-1 (α -ГБДГ), при поражении паренхимы печени – изоформой ЛДГ-5, активность ЛДГ-1 не увеличивается.

Показания к исследованию:

Выявление поражений миокарда;
гемолитические анемии;
злокачественные новообразования;
легочная эмболия (дифференциальная диагностика с инфарктом миокарда).

Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.

Методы исследования. ЛДГ катализирует превращение α -кетобутирата в α -гидроксибутират, при этом происходит окисление β -НАДН2 до β -НАД. Скорость уменьшения оптической плотности при длине волны 340 нм пропорциональна активности фермента в образце.

Повышенные значения:

Поражение миокарда;
заболевания и состояния, сопровождающиеся распадом клеток крови;
острые заболевания почек.

Пониженные значения:

Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Синонимы русские

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
Для исследования патологий печени и почек.
Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
При комплексном профилактическом обследовании пациента.
При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

инфаркт миокарда,
легочная эмболия и инфаркт легкого,
заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
лейкозы,
патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
переломы костей,
застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
инфекционный мононуклеоз,
инфаркт кишечника,
острый панкреатит,
инсульт,
судорожный припадок,
белая горячка,
эклампсия,
травматический шок,
тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
ожоговая болезнь,
пневмоцистная пневмония,
преждевременная отслойка плаценты,
гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
некоторые заболевания кожи,
лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).

Важные замечания

Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.

Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

Кто назначает исследование?

Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.

Литература

Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. - 165-166.
Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является одним из самых распространенных ферментов на Земле – достаточно сказать, что его должна содержать любая клетка, которая дышит кислородом и использует в качестве источника энергии углеводы. Поэтому он присутствует в каждой клетке человеческого организма, но в разном количестве. Так, его количество наибольшее в органах, которые сильно функционально нагружены в течение жизни человека – в печени, почках, миокарде, лимфатических узлах. Также лактатдегидрогеназы немало в клетках, которые окисляют большое количество глюкозы – наиболее ярким представителем в данном отношении является нервная ткань.

Именно этот энзим служит своеобразным «мостом» между бескислородным и кислородным расщеплением глюкозы. В большинстве клеток окисление углеводов на первом этапе производится по анаэробному пути с образованием молочной кислоты и небольшого количества энергии. Несмотря на низкое энерговыделение, основное преимущество данного процесса – скорость. Он обеспечивает быстрое выделение энергии из глюкозы, которая затрачивается на сокращение мышц, протекание биохимических и нервных процессов. Мышечные боли после усиленной нагрузки обусловлены именно накоплением молочной кислоты (лактата), образованного при быстром, но бескислородном распаде глюкозы.

Лактатдегидрогеназа обеспечивает превращение молочной кислоты в пировиноградную, которая способна участвовать в более медленном, но высокоэнергетическом процессе окисления. Этот путь дает примерно в 16 раз больше энергии, чем превращение глюкозы в лактат. И его конечными продуктами являются легко удаляемые из организма углекислый газ и вода. Так как почти все клетки получают энергию за счет описанных процессов, ЛДГ содержится в разном количестве во всех органах.

При деструкции клеток данный фермент попадает в кровь – подсчитано, что в среднем концентрация ЛДГ в клеточных структурах превышает таковую в крови примерно в 500 раз. Так как в организме на фоне полного здоровья постоянно происходит распад небольшого количества клеток, уровень общей лактатдегидрогеназы в крови составляет в норме примерно 135 - 214 Ед/л у женщин и 135 - 225 Ед/л у мужчин. В Международных единицах количество ЛДГ в крови составляет 200-450 МЕ/л.

Любое ускорение распада клеток, вызванного патологией, неизбежно приведет к росту уровня ЛДГ крови. Поэтому этот показатель обладает крайне высокой чувствительностью при самых разнообразных патологиях, сопровождающихся деструкцией клеточных структур. Но в то же время, несмотря на высокую чувствительность, данный показатель не является специфическим – сильное повреждение соединительной ткани даст точно такую же картину биохимического исследования, как и слабое поражение печени или миокарда.

По этой причине в лабораторную диагностику был введен метод определения некоторых разновидностей лактатдегидрогеназы. Всего в организме человека выявлено пять различных модификаций этого фермента, которые по-разному распределены в органах. Так, ЛДГ-1 и 2 накоплены в сердце, почках, лимфоузлах, ЛДГ-3 представлена в легких, ЛДГ-4 определяется в поджелудочной железе, ЛДГ-5 – в печени и мышечной ткани. Наиболее важны в клиническом отношении первая и вторая фракции, которые локализованы в сердце – исследование их количества в крови позволяет характеризовать состояние миокарда. Норма ЛДГ-1 и 2 составляет 72 - 182 МЕ/л или около 30-50% от общего количества данного фермента.

Как уже было сказано, непосредственной причиной повышения ЛДГ в крови является разрушение клеточных структур. Увеличение количества общей лактатдегидрогеназы (совокупности всех ее фракций) может быть спровоцировано следующими патологическими состояниями:

Массивным повреждением внутренних органов – политравма, синдром длительного раздавливания (краш-синдром);
Деструкция тканей и органов вследствие воздействия злокачественных опухолей.
Разрушение клеток крови – массовый гемолиз эритроцитов при отравлении некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливании несовместимой крови.
Повреждение органов, богатых лактатдегидрогеназой – печени, почек, миокарда, головного мозга.

Ранее уровень общей ЛДГ был признан эталоном и специфическим маркером такого состояния, как инфаркт миокарда. Однако впоследствии от этого отказались в пользу других соединений. В настоящее время при болях в груди анализ на общее количество всех фракций лактатдегидрогеназы используется лишь при дифференциальной диагностике поражений миокарда.

Повышение уровня ЛДГ-1 и 2 обусловлено именно поражением сердца. Поэтому их все еще применяют в качестве диагностического критерия при подозрении на инфаркт миокарда. Иногда такая картина результатов исследования наблюдается при заболеваниях почек и печени, однако и в данном случае высокие значения этих ферментов обусловлены вторичным повреждением миокарда.

В редких случаях при клиническом анализе можно обнаружить снижение количества как общей ЛДГ, так и ее фракций. Но, как правило, это не имеет диагностической ценности и обусловлено погрешностями при выполнении исследования. Так, наличие в крови высоких значений (при почечной недостаточности) способствует нейтрализации фермента и он не определяется при . То же самое происходит при наличии в плазме некоторых лекарственных веществ – гидроксимочевина, метронидазол. Объективно такая нейтрализация выглядит как снижение количества этого энзима, но не является таковой.

Для чего используется исследование уровня ЛДГ

Некогда популярный и широко распространенный метод диагностики патологий сердца и других органов в настоящее время постепенно теряет свое значение.

Однако пришедшие ему на смену маркеры и методики анализов хоть и более точны, но достаточно дорогостоящи и сложны в техническом плане. Поэтому многие врачи используют такой подход – при помощи определения уровня лактатдегидрогеназы или ее фракций доказывают наличие поражения сердца, и лишь затем назначают более высокоспециализированные методики лабораторных исследований для оценки масштабов повреждений.

Другим популярным направлением использования определения уровня ЛДГ-1 и 2 является контроль терапии сердечными гликозидами и другими препаратами, способными оказывать влияние на миокард. В отличии от исследования эффективности лечения различных органов при помощи других ферментов (например, в случае лечения поджелудочной железы), определение ЛДГ преследует другую цель. Данные лекарственные средства способны оказывать кардиотоксическое действие, поэтому регулярный анализ на уровень лактатдегидрогеназы позволяет выявить начинающееся повреждение миокарда на раннем этапе и прекратить прием лекарства до образования необратимых процессов.

Гликолитический внутриклеточный (цитоплазматический) фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ, LDH), ускоряющий реакцию превращения молочной кислоты в пировиноградную, а также катализирующий обратную реакцию (обратимая реакция окисления L-лактата в пируват), присутствует без исключения во всех тканях человеческого организма. Наибольшее содержание ЛДГ отмечается в сердце, печеночной и почечной паренхиме, скелетных мышцах, красных кровяных тельцах, где фермент представлен в виде пяти изоферментов (изоэнзимов): ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Электрическая подвижность данных изоэнзимов полностью соответствует таковой глобулинов – α 1 , β 1 , γ 1 , γ 2 . Основная концентрация ЛДГ сосредоточена внутри клеток, сыворотка заметно уступает в этом плане.

У взрослого человека, не жалующегося на свое здоровье, общая активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови в норме колеблется в границах 0,80 – 4,00 ммоль /(ч·л) или 38 – 62 U/l (при 30°С ).

Распределение фракций в плазме. Возраст и норма

Первая фракция (ЛДГ-1 или тетрамер НННН) берет свое начало преимущественно в сердечной мышце и значительно повышается в сыворотке крови при поражении миокарда.

Вторая, третья, четвертая фракции (ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4) начинают активно поступать в плазму при патологических состояниях, сопровождающихся массивной гибелью кровяных пластинок – тромбоцитов, что происходит, например, в случае такого опасного для жизни состояния, как тромбоэмболия легочной артерии (ТЭЛА).

Пятый изофермент (ЛДГ-5 или тетрамер ММММ) происходит из клеток печеночной паренхимы и выделяется в плазму крови в больших количествах на острой стадии вирусных гепатитов.

Ввиду того, что разные виды тканей накапливают и выделяют различные концентрации ЛДГ, фракции изоэнзимов лактатдегидрогеназы распределяются в плазме крови неравномерно:

Изофермент	Концентрация в сыворотке
ЛДГ-1	17 – 27% (0,17 – 0,27 отн. ед)
ЛДГ-2	27 – 37% (0,27 – 0,37)
ЛДГ-3	18 – 25% (0,18 – 0,25)
ЛДГ-4	3 – 8% (0,03 – 0,08)
ЛДГ-5	0 – 5% (0,00 – 0,05)

Активность лактатдегидрогеназы в красных кровяных тельцах (эритроцитах) в 100 раз превосходит уровни энзима, содержащегося в плазме крови, причем, повышенные значения отмечаются не только при патологических состояниях, ряд физиологических условий, например, беременность, первые месяцы жизни либо чрезмерные физические усилия со своей стороны тоже способствуют возрастанию активности ЛДГ. Существенные различия нормальных уровней данного показателя также обусловлены возрастом и полом, о чем может свидетельствовать таблица, расположенная ниже:

Между тем, показатели нормы для ЛДГ крови всегда ориентировочны, их не следует запоминать раз и навсегда по той причине, что анализ может быть выполнен при температуре 30°С или 37°С, уровень рассчитан в различных единицах (мккат/л, ммоль/(ч·л), Ед/л или U/l). Но коль имеет место острая необходимость самостоятельно сравнить собственные результаты с вариантами нормы, то полезно будет для начала поинтересоваться в учреждении, производившем анализ, методами его проведения и единицами измерения, используемыми данной лабораторией.

Выведение изоэнзимов лактатдегидрогеназы (LDH-4, LDH-5) почками не переходит уровня в 35 мг/сутки (норма экскреции).

Причины повышения ЛДГ

Уровень активности ЛДГ повышен практически при любых патологических процессах, которым сопутствует воспаление и гибель клеточных структур, поэтому причинами увеличения данного показателя в первую очередь считают:

Острую фазу (более подробное описание изменения спектра ЛДГ при некротическом поражении миокарда будет представлено ниже);
Функциональную недостаточность сердечной и сосудистой системы, а также органов дыхания (легкие). Вовлечение в процесс легочной ткани и развитие недостаточности кровообращения в малом круге кровообращения (уровень ЛДГ повышен за счет активности ЛДГ-3 и в некоторой степени – за счет ЛДГ-4 и ЛДГ-5). Ослабление сердечной деятельности влечет нарушение кровообращения, симптомы и рост активности фракций LDH-4 и LDH-5;
Повреждения красных кровяных телец (пернициозная и ), обусловливающие состояние гипоксии тканей;
Воспалительные процессы, затрагивающие легкие, а также почечную либо печеночную паренхиму;
Острый период вирусного гепатита (в хронической стадии активность LDH, как правило, не покидает границы нормы);
Злокачественные опухоли (особенно, с метастазированием), локализованные преимущественно в ткани печени. Между тем, строгая корреляция, в отличие от инфаркта миокарда (чем больше размер очага, тем выше активность ЛДГ) между прогрессированием онкологического процесса и изменением спектра лактатдегидрогеназы не прослеживается;
Различную гематологическую патологию ( , острый , гранулоцитоз, хронический миелобластный лейкоз, или недостатком фолиевой кислоты);
Массивное разрушение тромбоцитов, причиной которого нередко становятся , не обеспеченные достаточным подбором по отдельным системам крови (например, HLA);
Заболевания костно-мышечной системы, в первую очередь – поражение скелетных мышц (травмы, атрофические поражения главным образом, на начальной стадии развития болезни).

ЛДГ и некроз сердечной мышцы

Исследование гликолитического фермента имеет весьма важное диагностическое значение при поражении сердечной мышцы, поэтому относится к главным ферментативным тестам, определяющим инфаркт миокарда в первые сутки развития опасного некротического процесса, локализованного в сердечной мышце (8 – 12 часов от начала болевого синдрома). Рост активности фермента происходит, в первую очередь, за счет фракции ЛДГ-1 и отчасти – за счет второй фракции (ЛДГ-2).

Спустя сутки-двое от болевого приступа уровень ЛДГ крови достигает максимальных значений и в большинстве случаев сохраняет высокую степень активности до 10 дней. При этом следует отметить, что активность находится в прямой зависимости от площади поражения миокарда (чем больше размер очага, тем выше значения показателя). Таким образом, инфаркт миокарда, первоначально диагностируемый с помощью таких лабораторных тестов, как определение креатинкиназы и МВ-фракции креатинкиназы, через сутки уже может подтвердиться данным ферментативным исследованием (ЛДГ повышен и повышен значительно – в 3 – 4… до 10 раз).

Кроме увеличения общей активности лактатдегидрогеназы и возрастания активности фракции ЛДГ-1, для выявления острого инфаркта миокарда особую ценность имеет коэффициент ЛДГ/ЛДГ-1 или ГБДГ (гидроксибутиратдегидрогеназа) и соотношение LDH-1/LDH-2. Учитывая, что значения ГБДГ в остром периоде болезни существенно изменяются в сторону увеличения, а общая активность лактатдегидрогеназы будет понижена относительно довольно высоких значений ЛДГ-1, то и коэффициент ЛДГ/ГБДГ будет заметно падать и окажется ниже 1,30. В это же время соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2, наоборот, будет проявлять тенденцию к повышению, стремясь достигнуть 1,00 (а иногда и перейти данный рубеж).

Другие причины изменения коэффициентов

Вышеописанные параметры, помимо некротического повреждения сердечной мышцы, подвергаются изменению и в случае других тяжелых заболеваний:

Гемолитической анемии различного происхождения (ЛДГ/ГБДГ уменьшается и становится ниже 1,3);
Мегалобластной анемии (содержание первой фракции значительно превосходит концентрацию второй);
Состояниях, сопровождающихся усиленным разрушением клеток (острый некротический процесс);
Новообразований, локализованных в железах женской и мужской половой сферы: дисгерминоме яичника, семиноме яичка, тератоме (здесь отмечается только возрастание концентрации ЛДГ-1);
Поражений почечной паренхимы.

Таким образом, главными виновниками, а, стало быть, и главными причинами изменений концентрации описываемых показателей в сыворотке крови можно считать состояния, связанные с разрушением клеток печеночной и почечной паренхимы, а также форменных элементов крови (тромбоцитов, эритроцитов).

Отдельные нюансы

Для исследования ЛДГ в крови достаточно 1 мл сыворотки, которую добывают из крови, сданной, как и для любого другого биохимического теста, утром натощак (правда, если стоит вопрос о диагностике острого ИМ, то данными правилами, конечно, пренебрегают).

При лабораторном исследовании ЛДГ гемолиз приводит к искажению результатов анализа (завышает их). А при воздействии гепарина и оксалата активность фермента, наоборот, в сыворотке будет понижена по сравнению с реальными значениями ЛДГ крови. Чтобы этого не случилось, к работе с материалом следует приступить как можно раньше, первым делом отделив сгусток с форменными элементами от сыворотки.

Видео: специалист о ЛДГ

Понравилась статья? Поделитесь ей

Распечатать статью