Анализ крови лдг расшифровка у взрослых. Проведение обследования на лактатдегидрогеназу (ЛДГ). Расшифровка результатов: причины понижения

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
Острые боли в животе или травма живота;
Любые патологии органов пищеварительного тракта;
Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
Киста или опухоль поджелудочной железы;
Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
Макроамилаземия;
Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
Острый перитонит или аппендицит;
Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
Внематочная беременность;
Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
Разрыв аневризмы аорты;
Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

Недостаточность поджелудочной железы;
Муковисцидоз;
Последствия удаления поджелудочной железы;
Острый или хронический гепатит ;
Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
Подозрение на острый инфаркт миокарда;
Патология мышц;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
Профилактические осмотры;
Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит ;
Тепловой удар или ожоговая болезнь;
Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
Гемолитическая анемия любого происхождения;
Почечная недостаточность;
Филяриоз;
Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В 6 ;
Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

Заболевания печени;
Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

Дети младше года – менее 83 Ед/л;
Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит, ревмокардит;
Кардиогенный или токсический шок;
Тромбоз легочной артерии;
Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
Тепловой удар;
Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
Панкреатиты;
Употребление алкоголя;
Почечная недостаточность;
Злокачественные новообразования;
Гемолитические анемии;
Большая талассемия ;
Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
Кишечная непроходимость;
Лактоацидоз;
Болезнь легионеров;
Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
Инфаркт почки;
Инсульт (геморрагический или ишемический);
Отравление ядовитыми грибами;
Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В 6 ;
Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
Инфекционный мононуклеоз;
Панкреатиты (острые и хронические);
Опухоли поджелудочной железы, простаты;
Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
Употребление алкогольных напитков;
Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
Болезнь Педжета;
Болезнь Гоше;
Болезнь Ниманна-Пика;
Миеломная болезнь;
Тромбоэмболии;
Гемолитическая болезнь;
Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
Патология печени и желчевыводящих путей;
Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
Заболевания центральной нервной системы;
Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
Травмы;
Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
Острые повреждения головного мозга;
Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
Внутривенные и внутримышечные инъекции;
Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
Эмболия легочной артерии;
Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
Длительное переохлаждение или перегревание;
Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
Эмболия легочной артерии;
Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

Заболевания печени и желчевыводящих путей;
Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
Гемолитические анемии;
Миопатии;
Злокачественные новообразования различных органов;
Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

Дети младше года – менее 450 Ед/л;
Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Период беременности ;
Новорожденные до 10 дня жизни;
Интенсивные физические нагрузки;
Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
Инфаркт миокарда;
Эмболия или инфаркт легких;
Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
Острый панкреатит;
Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
Злокачественные опухоли различной локализации;
Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
Хронический панкреатит;
Желчнокаменная болезнь;
Холецистит острый;
Травмы живота;
Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый или хронический панкреатит;
Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
Алкоголизм;
Желчная колика ;
Внутрипеченочный холестаз;
Хронические заболевания желчного пузыря;
Странгуляция или инфаркт кишечника;
Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Перитонит;
Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
Выявление рака желудка;
Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Острый и хронический гастрит;
Синдром Золлингера-Эллисона;
Язва двенадцатиперстной кишки;
Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Прогрессирующий атрофический гастрит;
Карцинома (рак) желудка;
Болезнь Аддисона;
Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
Микседема;
Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
острая вирусная инфекция – свинка
алкогольная интоксикация
внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
острый аппендицит
кишечная непроходимость
алкогольная интоксикация
кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

острый панкреатит
различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
холестаз
прободение язв
болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

инфаркт миокарда
острый гепатит (вирусный, токсический)
раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
острый панкреатит
патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

острый гепатит
механическая желтуха
введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
распад большой опухоли
рак печени или метастазы в печени
обширный инфаркт миокарда
травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

гепатиты
некроз печени
цирроз
рак печени и метастазы в печени
инфаркт миокарда
наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
гепатоз
холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Биохимический анализ крови на ЛДГ важен для диагностики многих заболеваний. ЛДГ либо лактатдегидрогеназа представляет собой незаменимый и очень важный для организма фермент метаболизма глюкозы. Он способствует нормальному превращению пировиноградной кислоты в молочную, которая является конечным продуктом метаболизма глюкозы. Однако она может образовываться в клетках только при недостатке в них кислорода.

ЛДГ является обязательным компонентом любой клетки. Он должен присутствовать в клетках на тот случай, если нужно будет экстренно перейти на бескислородный обмен глюкозы. Такое может быть, если доступ кислорода к клетке перекрыт, к примеру, тромбом.

Выделяют пять основных типов лактатдегидрогеназы:

1 отвечает за эритроциты и сердечную мышцу;
2 - за селезенку и лимфоузлы;
3 - за легкие;
4 - за плаценту, поджелудочную железу, почки и скелетные мышцы;
5 - за скелетные мышцы и печеночную функцию.

ЛДГ чаще всего попадает в кровяное русло именно из клеток, которые содержат слишком большое количество данного фермента. Это в основном клетки сердечной, скелетных и печеночных мышц. При этом показатель фермента при повреждении таких клеток не является специфическим для какого-то конкретного органа.

Анализ на активность фермента ЛДГ берут в том случае, когда в организме присутствуют процессы постоянного разрушения клеток. Такое состояние может наблюдаться при опухолевых процессах или же при гемолизе, то есть чрезмерном и быстром распаде эритроцитов крови.

Клетки, которые образуются у больных раком, потребляют довольно большое количество глюкозы. Однако разрушение нормальных клеток при этом проходит без употребления кислорода. Именно поэтому количество ЛДГ в пораженных онкологией тканях практически всегда повышается.

Обычно анализ ЛДГ назначают в таких случаях:

когда есть подозрение на поражение клеточных либо же тканевых структур;
для диагностики анемических состояний;
при заболеваниях мышц;
при наличии в организме острых или хронических сердечных болезней и печени;
когда есть подозрения на предстоящий инфаркт;
при наличии у пациента неходжкинской лимфомы;
при опухолевых процессах печени и половых органов.

Почему необходимо сдавать анализ крови на ЛДГ? Его уровень обычно определяют:

для комплексного обследования, когда есть подозрения на наличие какой-либо патологии печени;
для проведения поздней диагностики инфаркта;
как онкомаркер при диагностике опухолевых процессов в организме.

На результаты данного анализа могут повлиять некоторые факторы:

Тромбоцитоз - если число тромбоцитов увеличивается, то и уровень ЛДГ тоже возрастает.
При длительных физических нагрузках уровень фермента всегда повышается.
Гемолиз крови, если ее неправильно хранили в пробирке, может провести к ложному повышению ЛДГ.
ЛДГ повышается при длительном и систематическом приеме некоторых лекарственных препаратов.

Именно поэтому перед сдачей такого анализа желательно хотя бы трое суток не принимать никаких лекарственных препаратов и ограничить всякие физические нагрузки. Только в этом случае можно будет получить наиболее достоверный результат содержания ЛДГ в крови пациента.

Существует несколько причин, по которым уровень фермента ЛДГ в биохимическом анализе крови может повышаться.

Среди них:

Некоторые заболевания сердца. Это инфаркт миокарда, миокардит и острая сердечная недостаточность.
Болезни печени, к которым можно отнести гепатокарциному с ее метастазами в печени, острую ее недостаточность или цирроз, гепатиты, вызванные вирусами, мононуклеоз, спровоцированный инфекциями, сильная интоксикация из-за органических растворителей.
Заболевания крови. Среди них фолиево- и железодефицитная анемия, гемолитическая анемия, лимфомы и лейкозы различного происхождения.
Заболевания мышечной системы. Это воспалительные процессы мышц, к примеру, миозит, а также повреждения мышц травматического характера.
Заболевания другой этиологии. Это опухолевые процессы, воспалительные процессы в легких, шоковые состояния, тромбоз вен нижних конечностей, саркома Юинга, болезни почек, септические состояния, ВИЧ, панкреатит.

Все эти заболевания могут привести к тяжелым последствиям, угрожающим жизни пациента. Поэтому чем раньше будет поставлен диагноз и назначено лечение, тем больше шансов у человека на выздоровление или хотя бы ремиссию заболевания.

Расшифровка биохимии на уровень ЛДГ может показать его понижение в таких случаях:

если лечение опухолевых заболеваний и лейкоза дает положительный результат;
если терапия гемолитической анемии проходит успешно;
если пациент принимает довольно большое количество витамина С.

Понижение уровня ЛДГ считается хорошим показателем, ведь именно по нему можно судить об эффективности назначенного доктором лечения основного заболевания.

Таким образом, расшифровка анализа на ЛДГ имеет большое диагностическое значение. Все это потому, что именно данный фермент можно считать маркером для многих болезней.

Ведь если в организме все органы функционируют нормально, то и уровень ЛДГ также остается в своих нормальных значениях. Если же биохимия показала повышение уровня этого фермента, то следует искать причину такого состояния.

Для этого доктор должен назначить полный комплекс обследований и дополнительных анализов, которые помогут установить основное заболевание.

Всегда нужно помнить о том, что если врач назначает такого типа исследование, то игнорировать его никак нельзя. Поскольку именно расшифровка данного анализа может помочь выявить развитие в организме смертельной патологии. Только после постановки окончательного диагноза врач сможет назначить наиболее правильное и эффективное лечение основного заболевания. Если лечение проходит хорошо, то уровень ЛДГ в крови будет снижаться.

При его участии пировиноградная кислота превращается в молочную (и обратно). Молочная кислота – это конечный продукт обмена глюкозы в клетках при отсутствии кислорода.

Клетке нужна энергия для поддержания своей жизнедеятельности, а глюкоза – ее основной источник. Если в клетку поступает кислород, то при расщеплении глюкозы образуется энергия, углекислый газ и вода. Если же клетка вынуждена работать без кислорода, она также использует глюкозу, но в результате энергии получает в 18 раз меньше, а также появляется молочная кислота. Именно в последнем этапе расщепления глюкозы вступает в цикл ЛДГ, которая способна лишь временно поддержать клетку.

ЛДГ присутствует во всех клетках тела, являясь своего рода «запасным вариантом» – вдруг придется перейти на безкислородный обмен глюкозы. Энергия нужно всегда, но, бывают ситуации, когда кислород к ткани просто не поступает (например, при перекрытии тромбом сосуда).

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle) . В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

ЛДГ1 – HHHH– миокард и
ЛДГ2 – HHHM – лимфатические узлы, селезенка
ЛДГ3 – HHMM — легкие
ЛДГ4 – HMMM – скелетные мышцы, плацента, почки
ЛДГ5 – MMMM – скелетные мышцы и печень

Активность ЛДГ2 составляет 30-50%, а ЛДГ5 из скелетных мышц – 0-1,5. Так, что в норме общая ЛДГ образована преимущественно ретикулярной изоформой.

Повышенный уровень ЛДГ наблюдается у 27% опухолей в I-й стадии и у 55% метастатических семином.

Показания

при подозрении на возможное повреждение клеток или тканей – изоферменты ЛДГ помогают уточнить места локализации заболевания
для контроля течения острых и хронических заболеваний (сердца, печени)
диагностика анемии, заболеваний мышечной системы (читайте о диагностике анемии в статье « ».)
при поздней диагностике острого инфаркта миокарда
при – ЛДГ входит в перечень критериев прогноза (международный прогностический индекс)
при некоторых опухолях (например, яичек, печени) и лимфомах – ЛДГ применяется для контроля течения заболевания и его тяжести

Нормы ЛДГ в крови в Ед/л

новорожденные 220-600
дети от 1 года до 15 лет – 115-300
женщины 125-210
мужчины 125-225

5 фактов про ЛДГ

боль в мышцах при анаэробных силовых упражнениях появляется в результате «работы» ЛДГ и накопления молочной кислоты
ученые разрабатывают препарат, который сможет избирательно блокировать ЛДГ в раковых клетках, это приведет к накоплению большого количества и гибели опухоли
ЛДГ можно определять в ликворе,
еще одна изоформа ЛДГ есть в
ЛДГ выше у афроамериканцев

Зачем определять уровень ЛДГ?

поздняя диагностика инфаркта миокарда – когда пик и уже прошли
в комплексе исследований при печеночной патологии (в комплексе с )
для диагностики и контроля лечения опухолевых заболеваний, как онкомаркер

Что влияет на результат?

при тромбоцитозе – повышении количества ЛДГ также растет

некоторые лекарственные препараты повышают ЛДГ – амиодарон, анаболические стероиды, далацин, дикумарол, гентамицие, интерлейкин-2 вальпроевая кислота, метотрексат, нитрофурантоин, пеницилламин, сульфосоксазол, ксилитол (обязательна консультация врача!)

ложно-повышенный уровень ЛДГ в крови бывает при гемолизе крови в пробирке при неправильном ее хранении и транспортировке

Расшифровка

Причины повышения ЛДГ

1. Заболевания сердечной мышцы – миокарда

– среди всех сердечных маркеров ЛДГ растет самым последним, через 12-18 часов после приступа боли, остается повышенным 10 дней, более показательны анализы на ЛДГ1 и ЛДГ2, при этом ЛДГ1 должен быть выше чем ЛДГ2
острая сердечная недостаточность — серце перестает перекачивать кровь
— воспаление сердечной мышцы

2. Заболевания печени – изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5

отравление органическими растворителями
( , )
инфекционный мононуклеоз
– перестройка архитектоники печеночной ткани, в том числе и сосудистого русла с снижением объема функционирующих клеток

3. Болезни крови

гемолитическая анемия – с распадом эритроцитов в которых находится ЛДГ1
анемия при дефиците и
– опухолевые заболевания крови, при которых в костном мозге появляется злокачественная клетка, вытесняющая здоровую ткань
лимфома – злокачественное заболевание лимфатической системы с увеличением количества лимфоцитов

4. Болезни мышечной системы

воспаление мышц – ,
повреждение мышц при травме, физической активности, после судорог

5. Другие заболевания

опухолевые заболевания – анализ на ЛДГ имеет важное значение при некоторых опухолях яичек и яичников (дисгерминомы)
шок – повышение всех изоферментов ЛДГ в крови
воспаление легких,
тромбоз глубоких вен нижних конечностей
ЛДГ у больных ВИЧ и СПИД повышается при пневмоцистной пневмонии; очень высокие показатели ЛДГ наблюдаются у больных ВИЧ и гистоплазмозом
заболевания почек – инфаркт почки, воспаление, нефротический синдром
сепсис
наличие комплексов макроЛДГ – комплексы ЛДГ с иммуноглобулинами А (IgA), G (IgG), M (IgM) – может активность фермента в крови как повышать так и понижать

Причины снижения ЛДГ

снижение активности ЛДГ наблюдается при успешном лечении опухолевых заболеваний, гемолитических анемий, лейкозов, лимфом.
прием большого количества витамина С

Значение анализа на ЛДГ снижается ее не специфичностью, поскольку как патология сердца, так и печени и скелетных мышц могут приводить к ее повышению. Но, ЛДГ нужно для общей оценки функции органов в сочетании с печеночными пробами (с АЛТ), сердечными маркерами (с тропонинами и АСТ) и как онкомаркер.

ЛДГ в и перикардиальной жидкости

Анализ на ЛДГ в помогает отличить (воспалительную жидкость) от (застойную). Если в плевральном выпоте величина ЛДГ выше 2/3 ее количества в крови, то речь идет о экссудате, если менее – о транссудате.

При эмпиеме плевры уровень ЛДГ в выпоте повышается до 1000 Ед/л.

ЛДГ в ликворе

Повышение уровня ЛДГ в бывает при . При вирусном менингите высокая концентрация ЛДГ в крови указывает и плохой прогноз.

ЛДГ – лактатдегидрогеназа was last modified: Декабрь 23rd, 2017 by Мария Бодян

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназу) - это неспецифический тест, который используется при подозрении на ряд заболеваний и состояний. Фермент попадает в плазму крови при разрушении практически любой клетки организма, в том числе бактериальной. Потому уровень ЛДГ в крови является общим показателем тканевых и клеточных повреждений. Иногда оценку концентрации вещества проводят по спинномозговой или легочной жидкости при наличии определенных заболеваний.

Значение фермента в организме

Интерес к тому, что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, связан, прежде всего, с инфарктом миокарда. Ранее данный тест использован для диагностики и мониторинга повреждений сердечной ткани, но сейчас тест на тропонин считается более точным и информативным. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) не является специфичным показателем поражения клеток сердца и больше не применяется для пациентов с подозрением на острый коронарный синдром. Обычно расшифровка биохимического анализа крови содержит данный показатель. Лактатдегидрогеназа в крови - важный фермент, участвующий в реакциях:

Окисления глюкозы;

Выработки молочной кислоты.

Особенностью фермента является то, что он не накапливается в клетках, а полностью расщепляется и выводится. ЛДГ необходим для превращения глюкозы в энергию для жизнедеятельности всех клеток тела. Посредником реакции выступает кислород, который помогает расщепить глюкозу на воду, углекислоту и энергию. Без кислорода происходит снижение выработки энергии в 20 раз и накапливается молочная кислота. Фермент ЛДГ необходим для ее окисления и возвращения в обмен глюкозы. В отличие от здоровых клеток раковые опухоли осуществляют питание без поступления кислорода.

Когда назначают анализ?

Тест применяется при подозрении на острые и хронические повреждения тканей, а также для оценки прогрессирующих заболеваний. В редких случаях анализ помогает выявить целевое повреждение органа.

Фермент определяется в образце венозной крови. После травмы ЛДГ повышен, поднимается на протяжении 48 часов и достигает максимума спустя 2-3 дня, затем постепенно снижается. Нормальный показатель восстанавливается за 10 дней.

Исследования показывают, что биохимический анализ крови на ЛДГ является индикатором развития и прогресса рака. Даже после учета фактора возраста, стадии болезни у пациентов сильная ассоциация с риском смерти сохранялась. Данная взаимосвязь была справедлива для всех типов злокачественных опухолей.

Тест на ЛДГ в крови может быть использован для выявления и оценки:

Острого или хронического повреждения тканей;

Прогрессирования анемии и тяжелой инфекции;

Течения онкологических заболеваний после химиотерапии , лейкемии, меланоме, нейробластоме. При высоких значениях указывает на плохие прогнозы выживаемости пациентов.

Врач назначает определение уровня ЛДГ в других жидкостях организма:

Чтобы отличить бактериальный и вирусный менингит по анализу спинномозговой жидкости.

Чтобы выявить причину накопления экссудата в грудной клетке или животе (плевральной, перитонеальной и перикардиальной жидкостей) из-за травмы и воспаления или из-за дисбаланса давления внутри кровеносных сосудов и количества белка в крови.

Анализ крови на ЛДГ (биохимия) сдается натощак из вены.

Последний прием пищи за 8 часов до обследования не должен содержать слишком жирных и белковых продуктов.

Обязательно сообщить, если требуется принимать препараты регулярно. Аспирин, гормональные средства контрацепции и антидепрессанты влияют на свертываемость и могут показать завышенные значения.

Интенсивные тренировки накануне могут привести к завышению фермента, поскольку увеличивают затраты энергии и потребность в расщеплении глюкозы.

Многие факторы влияют на результаты анализа, и они не всегда являются поводом для беспокойства и дальнейшего обследования:

Образцов крови приводит к ложноположительным результатам. Нарушение правил хранения образцов, грубая обработка отражаются на точности.

При увеличенном количестве тромбоцитов сывороточный уровень ЛДГ также повышается и не показывает реальной картины.

При госпитализации с подозрением на инфаркт миокарда и острый панкреатит анализ ЛДГ проводится без учета рекомендаций. Зачастую показатель ЛДГ используется для оценки динамики заболевания и выздоровления пациента.

Норма ЛДГ в организме и расшифровка анализа

При анализе крови норма обычно указываться в ед/л, что означает единица на литр. Расшифровка анализа учитывает возраст и пол пациента. В крови здорового взрослого человека обнаруживается сравнительно малое количество фермента. У ребенка до двух лет нормой считается показатель в пределах 430 ед/л.

Повышение лактатдегидрогеназы происходит во время беременности, у новорожденных, у профессиональных спортсменов.

По выявленному маркеру нельзя определить, какие именно клетки были повреждены. Потому необходимо знать при расшифровке ЛДГ, что это такое его изоферменты. Некоторые лаборатории проводят дополнительные тесты, определяющие несколько форм вещества, начиная с самого подвижного:

Первый указывает проблему сердца, почек и красных клеток крови;

Второй встречается в основном в кардиомиоцитах и эритроцитах;

Третий обнаружен в тканях легких, эндокринных железах и надпочечниках;

четвертый – это фермент в белых клеток крови, печени, плаценте и мужских яичках и мышечной ткани;

Пятый содержится во всех органах, содержащих ЛДГ-4, а также скелетных мышцах.

Расшифровка биохимии на предмет повышение ЛДГ в крови сейчас считается менее информативной.

Высокие значения всех изоферментов определяет патологию нескольких органов. Инфаркт миокарда с застойной сердечной недостаточностью вызывает поражения легких и гиперемию печени. При онкологических и аутоиммунных заболеваниях, таких как волчанка, лактатдегидрогеназа повышена в целом. Гипоксия, шок и ожоги сопровождаются отмиранием клеток, что показывает рост ЛДГ. Кофеин также влияет на количество фермента в крови.

Динамика первого изофермента является более чувствительной и специфической, чем повышение ЛДГ в целом. Обычно уровень второго изофермента выше, чем первого. Если концентрация ЛДГ-1 повышается относительно ЛДГ-2 - диагностируется сердечный приступ. Обычно норма ЛДГ в крови превышена 12-24 часов после повреждения тканей сердца и на протяжении двух суток в 80% случаев. Нормальное соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 является надежным доказательством того, что приступа не было. Соотношение общего ЛДГ и ЛДГ-1 получило название гидроксибутиратдегидрогеназа. Потому при инфаркте:

Цифра ЛДГ/ГБДГ понижена (менее 1,30);

Соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 приближается к 1 и иногда превышает это значение.

На первые сутки инфаркт миокарда диагностируют по показателю креатинкиназы, а спустя сутки - по ферментативному исследованию ЛДГ. Активность вещества напрямую связана с площадью поражения сердечной мышцы.

Другие тяжелые заболевания отражают на соотношении изоферментов и коэффициентов:

Гемолитическая анемия характеризуется низкой цифрой ЛДГ/ГБДГ - до 1,3 и ниже;

При мегалобластной анемии ЛДГ-1 значительно превышает ЛДГ-2;

общий уровень возрастает при острых некротических процессах и отмирании клеток, таких как поражение паренхимы почек;

опухоли в половых железах (яичниках и яичках) сопровождаются изолированным повышением ЛДГ-1.

Чаще всего ЛДГ повышен по причине разрушения тканей печеночной и почечной паренхимы, а гибели тромбоцитов и эритроцитов.

ЛДГ в анализе крови рассматривается в соотношению с другими показателями:

При анемии происходит разрушение эритроцитов, что освобождает большое количество ЛДГ в кровь. Заболевание диагностируется на фоне пониженного гемоглобина. Слабость, бледность, одышка могут быть показаниями для обследования.

Рак крови связан с выработкой патологических кровяных клеток, что отражается на уровнях многих показателей: ЛДГ, аспартатаминотрансферазы, билирубина, мочевины. При этом наблюдается снижение уровня глюкозы и фактора свертывания крови фибриногена. Биохимический анализ крови позволяет заподозрить патологию и направить пациента на выявление онкомаркеров.

Наряду с показателем ЛДГ в крови, который указывает на гибель клеток поджелудочной железы, будет повышаться билирубин и глюкоза. Первоочередным индикатором является уровень панкреатического фермента амилазы.

Причины повышения

Повышенные уровни ЛДГ могут быть вызваны различными заболеваниями:

инсульт;
некоторые виды анемии (пернициозная и гемолитическая)
болезни почек и печени;
мышечная дистрофия;
панкреатит;
инфекционный мононуклеоз;
некоторые формы рака.

Концентрация фермента возрастает после ввода анестетиков и приема аспирина, а также после интенсивных физических нагрузок. Нормальные и пониженные уровни ЛДГ не являются патологическими. Фактор, снижающий показатель - потребление большой дозы аскорбиновой кислоты (витамина С).

Причины того, что лактатдегидрогеназа повышена, разнообразны: ВИЧ-инфекция, сепсис, острые заболевания почек, инфаркт кишечника и легких, переломы костей, сыпь на теле.

ЛДГ понижен при скоплении транссудата в полостях тела, например, в брюшной полости, что обычно вызвано застойной сердечной недостаточностью или циррозом.

Понравилась статья? Поделитесь ей

Распечатать статью